База данных применения химических эффектов
основана на ТРИЗ (теория решения изобретательских задач)

На главную страницу | О проекте | Контакты

Вы находитесь здесь: dace.ru / Новости химии / Расшифрован способ биосинтеза пирролизина

Расшифрован способ биосинтеза пирролизина Биохимик Джозеф Кржыки (Joseph A. Krzycki) из Университета Огайо обнаружили, что единственным предшественником аминокислоты пирролизина – 22-ой генетически кодируемой аминокислоты – является лизин, а также определили биохимический способ его синтеза. Результаты работы предоставляют новую информацию об эволюции аминокислот, а также могут привести к созданию новых производных аминокислот. Аминокислота пирролизин (pyrrolysine) впервые была обнаружена в 2002 году в организме метанпроизводящей археобактерии. Пирролизин представляет лизин, с которым связанно метилированный пирролиновый цикл. Наличие метильной группы в пирролиновом фрагменте представляло собой самую большую загадку с точки зрения биохимического образования этой кислоты – исследователи предполагали, что источником метильной группы могут являться метионин, орнитин, глутамовая кислота, пролин или изолейцин. Биохимический синтез пирролизина из лизина (Рисунок из Nature, DOI: 10.1038/nature09918) Исследователи из Огайо генетически модифицировали бактерию Escherichia coli, добавив ей гены археобактерии, кодирующие экспрессию фермента, ответственного за перенос метильной группы и синтез пирролизина, после чего кормили бактерию лизином, обогащенным тяжелыми изотопами углерода и азота. Изучение распределения тяжелых изотопов углерода и азота в пирролизиновом остатке белка метилтрасферазы генетически модифицированной бактерии с помощью масс-спектрометрии показало, что единственным исходным сырьем для синтеза пирролизина является лизин. Кржыки отмечает, что хотя и можно было ожидать того, что источником лизильного фрагмента является лизин, исследователи не ожидали, что лизин окажется и строительным материалом для цикла. Предполагается следующий механизм биосинтеза аминокислоты – фермент PylB конвертирует L-лизин в (3R)-3-метил-d-орнитин. Другой фермент, PylC, способствует взаимодействию второй молекулы L-лизин с орнитиновым интермедиатом. Третий фермент, PylD управляет отщеплением молекулы аммиака и образованию (3R)-3-метил-D-глутамил-полуальдегид-Nε-L-лизина, который в результате циклизации и дегидратации превращается в L-пирролизин. Было обнаружено, что при опущении первого этапа и введении в клетку d-орнитина и лизина ферменты PylC и PylD продолжают функционировать, однако в этом случае конечным продуктом биохимической цепочки является дезметилпирролизин, в котором вместо метильной группы в цикле содержится атом водорода. Тот факт, что при взаимодействии с субстратом, отличающимся от их обычного субстрата, ферментативные реакции приводят к образованию других продуктов, позволяет предположить, что биосинтетическая система может применяться и для синтеза других аминокислот, не встречающихся в природе. Помимо перспективы практического применения нового биосинтетического маршрута, результаты работы могу оказаться полезными и для фундаментальной науки – результаты работы позволяют глубже понять, как происходит эволюция и встраивание в генетический код аминокислот, а это, в свою очередь, позволяет отследить «биологическую историю» той или иной аминокислоты. Источник: Nature, DOI: 10.1038/nature09918 Источник: http://www.chemport.ru 04.04.2011 13:59

апрель 2026 г. Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс     1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 май 2026 г. Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс         1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31